Воскресенье, 24.09.2017, 06:05
учим на отлично!
Главная » Файлы » Биология » Лекції з біології (для І курсу)

Біологія. Заняття 5. Тема: Білки.
15.09.2015, 10:41

План:

1.       Властивості білків.

2.       Будова білків.

3.       Функції білків.

4.       Ферменти.

Література: Загальна біологія: Підр./ М.Є. Кучеренко та інш. 2006. с. 22-28.

 

Серед різних органічних сполук у живих організмів білкам належить провідна роль. Ці сполуки перева­жають у клітинах і кількісно. Так, у клітинах тварин вони становлять до 40-50% сухої речовини, а рослин — до 20—35%. До складу молекул білків входять атоми Карбону, Оксигену, Нітрогену, Гідрогену, Сульфуру, а також Фосфору, Феруму та ін.

Білки це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Нескінченна різ­номанітність білкових молекул забезпечується різни­ми комбінаціями залишків лише 20 амінокислот (кількість можливих варіантів у цьому випадку становить приблизно 2 • 1018). Кожен білок характери­зується постійним складом амінокислотних залишків та їхньою певною послідовністю.

Усі амінокислоти мають спільну групу атомів. Вона складається з аміногрупи (-NH2), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильної групи (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, зв'язані з одним і тим самим ато­мом Карбону. Групи атомів, за якими амінокислоти розрізняються між собою, називають радикалами, або R-групами.

Двадцять амінокислот, залишки яких входять до складу білків, називають основними.

Існують різні класифікації амінокислот. Зокрема, їх поділяють на замінні та незамінні. Замінні аміно­кислоти можуть синтезуватись в організмі людини і тварин з продуктів обміну речовин. Натомість не­замінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються. Вони надходять разом з їжею, їх син­тезують рослини, гриби, бактерії.

Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, на­зивають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять ті чи інші незамінні аміно­кислоти.

Будова білків. Амінокислотні залишки у молекулі білка сполучаються між собою міцним кова-лентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої. Такий тип зв'язку називають пептидним (від грец. пептос — зварений). Структури, які складаються з ве­ликої кількості амінокислотних залишків, належать до поліпептидів:

Поліпептиди з високою молекулярною масою (понад 6000) називають білками. Вони складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, які можуть місти­ти до кількох тисяч амінокислотних залишків.

Відомо чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинна структура білків визначається якіс­ним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю.

Часто молекула білка у вигляді ланцюга, складе­ного з амінокислотних залишків, нездатна виконува­ти специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.

Вторинна структура характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або ча­стково закручується в спіраль. Радикали амінокислот (R-групи) при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим, зв'язкам, які виникають між атомами Гідрогену NН2-групи одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого.

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. глобулюс — кулька). Важлива роль у підтриманні третинної структури належить так званим дисульфідним зв'яз­кам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна структура білків виникає внаслідок об'єднання окремих глобул, які разом утворюють функціональну одиницю. Стабілізація четвертинної структури досягається гідрофобними, електростатич­ними та іншими взаємодіями, а також водневими зв'язками.

Залежно від конфігурації білки можуть бути фібрилярними та глобулярними. Молекули фібрилярних білків складаються з видовжених, паралельно розташованих поліпептидних лан­цюгів. Як правило, ці білки нерозчинні у воді й виконують в організмі структурну функцію (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин). Молекули глобу­лярних білків складаються зі щільно скручених поліпептидних ланцюгів і за формою нагадують кульку. Ці білки здебільшого розчинні у воді та сольових розчинах. Вони виконують в організмі різноманітні функції (наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі).

Залежно від особливостей будови білки поділя­ють на прості та складні. Прості, або протеїни (від грец. протос - перший), складаються лише з аміно­кислотних залишків, а складні, або протеїди (від грец. протос та ейдос — вигляд), у своєму складі ма­ють також залишки фосфатної та нуклеїнових кис­лот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму та ін.

Властивості білків. Функціональні власти­вості білків, крім їхнього амінокислотного складу, зу­мовлені також і послідовністю амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі та його просто­ровою структурою.

Одна з основних властивостей білків - це їхня здатність під впливом різних факторів (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і влас­тивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням поліпептидного ланцюга без зміни його первинної структури, називають денатурацією (від лат. де — префікс, який означає втрату, і натура — природні властивості)Як правило, денатурація має необоротний характер. Проте на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, що спричиняють цей процес, білок може відновити свій початковий стан. Це явище має назву ренатурації (від лат. ре — префікс, який означає поновлення). У живих орга­нізмів відбувається часткова оборотна денатурація білків, пов'язана з виконанням ними певних функцій — забезпеченням рухової активності, передачею в клітини сигналів з довкілля, прискорення біохімічних реакцій тощо.

Процес порушення первинної структури білків на­зивають деструкцією (від лат. деструкцій - руйну­вання). Він завжди має необоротний характер.

Залежно від розчинності або нерозчинності у воді білки поділяють на гідрофільні та гідрофобні. Серед білків є активні у хімічному відношенні (наприклад, ферменти) і малоактивні. Деякі білки стійкі до дії різних факторів (наприклад, температури, хімічних чинників), інші - нестійкі. Наприклад, кератин, який входить до складу волосся, кігтів, нігтів, копит, здатний витримувати високу й низьку температуру. Натомість білок яйця птахів (овальбумін) при на­гріванні змінює свою структуру.

Функції білків у живих організмах. Одна з основних функцій білків - будівельна, або структур­на. Білки є складовою частиною біологічних мембран. З них складаються структури, які виконують роль ске­лета клітин.

Наприклад, головним компонентом хрящів і сухожилків е пружний міцний білок колаген. Волокна, що складаються з цього білка, є у багатьох різновидах сполучної тканини і надають їм міцності. Пружності кісткам надає білок осеїн.

Захисна функція білків полягає у запобіганні пошкодженням клітин, органів, проникненню в організм сторонніх сполук, хвороботворних мікроор­ганізмів, інших чужорідних тіл. Наприклад, особливі захисні білки - імуноглобуліни, або антитіла, що утворюються в організмі хребетних тварин і людини, здатні «впізнавати» та знешкоджувати бактерії, віруси, чужорідні для організму білки. Білки крові — фібрин,тромбопластин і тромбін - беруть участь у процесах її зсідання, що запобігає великим крововтратам у разі ушкодження стінок кровоносних судин.

Окремі складні білки клітинних мембран, змінюючи свою структуру, передають сигнали із зовнішнього се­редовища на інші ділянки мембрани або всередину клітини. Так вони здійснюють сигнальну функцію. Завдяки скоротливій (або руховій) функції білків клітини, тканини, органи або увесь організм можуть змінювати форму, рухатись. Скоротливі білки актин і міозин, які входять до складу м'язових та деяких інших клітин, забезпечують їхню здатність до скоро­чення. Білок тубулін входить до складу мікротрубочок - компонентів джгутиків і війок певних клітин еукаріотів.

Деякі білки можуть відкладатись у клітинах про запас, тобто виконують запасаючу функціюНаприклад, білок овальбумін, що накопичується у білковій оболонці пташиних яєць. Його споживає пта­шеня перед виходом з яйця. В ендоспермі насіння ба­гатьох видів рослин (пшениці, кукурудзи, рису та ін.) відкладаються білки, які споживають зародки під час свого розвитку. Це живильна функція білків.

Одна з основних функцій білків - транспортна. Гемоглобін — дихальний пігмент крові людини, хре­бетних і багатьох безхребетних тварин — переносить кисень і деяку частку (до 10%) вуглекислого газуЦим забезпечується газообмін у клітинах і тканинах.

Енергетична функція білків полягає в тому, що за повного розщеплення 1 г білків у середньому звільняється 17,2 кДж енергії.

Деякі білки (гормони білкової природи, ферменти) виконують регуляторну функцію. Вони регулюють активність обміну речовин, процеси росту і розвитку організмів.

Важливою функцією білків є каталітична. Ка­таліз (від грец. каталіз - припинення) - зміна швид­кості перебігу хімічних реакцій під дією певних хімічних сполук. Каталітичну функцію - біокаталіз -у живих організмах виконують ферменти.

Фермен­ти (від лат. ферментум - закваска), яких відомо по­над 6 000, — це прості (однокомпонентні) або складні (двокомпонентні) білки. Складні білки, на відміну від простих, містять ще й небілкову частину у вигляді певних органічних сполук (наприклад, похідних вітамінів), катіонів або аніонів. Білкова частина молекули ферменту визначає його специфічність щодо речовин, реакцію за участю яких цей фермент каталізує. Але активність складних фер­ментів виявляється лише тоді, коли його білкова частина сполучається з небілковою. Каталітичну ак­тивність ферменту зумовлює не вся його молекула, а лише її невелика ділянка — так званий активний центр. Його структура відповідає хімічній будові речовин, які вступають у реакцію. В одній молекулі ферменту може бути кілька активних центрів.

Ферменти прискорюють перебіг біохімічних процесів у 100 -1000 разів порівняно з тими, які відбу­ваються у середовищі без ферментів. Завдяки фермен­там енергія, необхідна для перебігу реакції, менша, ніж без їхньої участі.

Активність ферментів виявляється лише за відпо­відних умов: певної температури, тиску, кислотності середовища тощо. Ферментативні реакції відбувають­ся у кілька послідовних етапів. Ланцюги взаємо­пов'язаних ферментативних реакцій забезпечують нормальний перебіг процесів обміну речовин і пере­творення енергії в організмі.

Ферменти (зокрема їхні активні центри) утворюють нестійкий комплекс з речовинами, які вступають у реакцію. Цей комплекс згодом швидко розпадається з утворенням продуктів реакції. Сам фермент при цьому свою структуру, а відповідно і активність, не втрачає і здатний каталізувати наступну подібну реакцію.

У клітині багато ферментів пов'язано з плазматич­ною мембраною або мембранами окремих органел (мітохондрій, пластид тощо). Деякі ферменти беруть участь у транспортуванні речовин через мембрани.

 

Категория: Лекції з біології (для І курсу) | Добавил: Директор
Просмотров: 1085 | Загрузок: 0
Всего комментариев: 0
Добавлять комментарии могут только зарегистрированные пользователи.
[ Регистрация | Вход ]
Меню сайта
навигация
Лекції з біології (для І курсу) [36]
лабораторные [9]
практические [5]
самостоятельная работа [9]
додаткові матеріали [1]
Форма входа

Поиск
Сайты WebGrup
Огромная коллекция мобильных фильмов + игры

Фильмы в мобильном формате мр4 320х240

Огромный мир полезных файлов - у нас есть все!

Развлекательный мобильный портал

Учим на отлично! - образовательный сайт

Онлайн-кинотеатр HD-фильмов

Реклама на сайтах WebGrup

Полезные ресурсы
Каркаралинский государственный природный национальный парк
Раслабся!
Общаемся
карта посетителей
Статистика

Онлайн всего: 1
Гостей: 1
Пользователей: 0


видео-онлайн

Чудо в клетке! Наука об...

00:40:50
5 0 0.0

растительная клетка.avi...

00:08:51
2 2 0.0

BBC: Обледенение Земли ...

3 0 0.0
учебники
Історія України. 10–11 класи. Схеми. Таблиці. Словник-довідник (Харківська Н. І., Морозова Н. М., Басова А. В., Івакін О. О.) 

Підручник з геометрії 10 клас М. І. Бурда, Н. А. Тарасенкова 

Соціально-економічна географія світу. 10 клас. Стандарт і академічний рівень (Серія "Мій конспект) 

Copyright MyCorp © 2017Конструктор сайтов - uCoz